6144 - Evolution moléculaire de la fonction de liaison du sulfure d'hydrogène par les hémoglobines de Riftia pachyptila, annélide tubicole des sources hydrothemales profondes

Description bibliographique

Auteur :

Bailly, Xavier (UPMC. Université Pierre et Marie Curie, Paris 6. France) ; Veuille, Michel (dir.) (EPHE. Ecole pratique des hautes études. Paris. France) ; Toulmond, André (dir.) (UPMC. Université Pierre et Marie Curie, Paris 6. France)

Éditeur :

UPMC. Université Pierre et Marie Curie, Paris 6. SBR. Station biologique de Roscoff. France

Page source :

Thèses en ligne du service Documentation et communication Scientifique de la SBR, http://www.sb-roscoff.fr/BibDoc/onlinetheses.html

Langue :

français

Diplôme :

Thèse, génétique moléculaire et évolution, 2003/01/06

Description du contenu

Spécialité :

Sciences du vivant - Biologie - Génétique

Mots clés :

famille multigénique ; globine ; Riftia pachtptila ; source hydrothermale ; sulfure d'hydrogène ; adaptation moléculaire ; séquence codante ; hémoglobine ; annélide ; contrainte évolutive

Table des matières :

I. Généralités sur l'hémoglobine
1. Définition, structure et fonction de l'hémoglobine
2. L'hémoglobine au coeur de l'émergence des concepts en évolution moléculaire
3. Evolution des hémoglobines: structure des gènes et h'histoire des hémoglobines
4. L'hémoglobine dans les règnes du vivant
5. La fonction de fixation du sulfure par les hémoglobines de mollusques et d'annélides
6. Conclusion sur la diversité des hémoglobines et leurs fonctions multiples: scénario évolutif
II. Les adaptations aux milieux riches en sulfure d'hydrogène. Une illustration :le cas des hémoglobines de Riftia pachyptila
1. La vie en présence de sulfure d'hydrogène :généralités
2. Stratégies de détoxication de H2S
3. L'environnement hydrothermal
4. Sources hydrothermales et suintements froids: réseaux tropiques
5. Riftia pachyptila: vestimentifère, phylum des annélides
6. Les hémoglobines de Riftia pachyptila: analyse comparée avec les hémoglobines d'annélides
7. Conclusion
III. Analyse de la famille multigénétique codant les hémoglobines de Riftia pachyptila
1. Introduction
2. Matériel et méthodes
3. Résultats et discussion
IV. Premier article: évolution de la fonction de fixation des sulfures dans la famille multigénique de globines chez le ver tubicole Riftia pachyptila
V. Deuxième article: la perte de la fonction de fixation du sulfure d'hydrogène chez les annélides des milieux oxydés s'explique par une adaptation moléculaire, résultat de la sélection darwinienne positive
1. Emergence des hémoglobines extracellulaires chez les annélides
2. La famille multigénique des hémoglobines de Riftia pachyptila
3. Détecter de l'adaptation moléculaire sans estimer les substitutions nucléotidiques
4. Détecter de l'adaptation moléculaire en estimant les substitutions nucléotidiques
5. Un concept marginal: la perte de fonction peut refléter de l'adaptation moléculaire et non un simple effet de la dérive génétique
6. Limites expérimentales
7. Conclusion
8. Perspectives

Résumé :

Ce travail repose sur la description de la famille multigénique codant les globines de Riftia pachyptila qui vit à proximité de sources hydrothermales profondes riches en sulfure d'hydrogène. Les annélides exposées à de fortes concentrations en H2S vivent dans des milieux que nous appellerons milieux réduits par opposition aux milieux sans sulfure d'hydrogène, dits oxydés. Enfin, l'auteur a utilisé la notion d'adaptation moléculaire dans le sens d'une modification d'un ou de plusieurs acides aminés au sein d'une séquence codante, en réponse à une ou des nouvelles contraintes évolutives.

Accès à la ressource

Format :

PDF
Taille du fichier : plus de 5 Mo

Notes :

Document de 197 pages.

URL de référence :

http://www.sb-roscoff.fr/BibDoc/tesonline/bailly.pdf

Notice mise en ligne le 01/06/2004